許多蛋白（固有無序蛋白，IDPs）或蛋白區(qū)域（固有無序蛋白區(qū)域：IDRs）缺乏明確的生理條件三維結(jié)構(gòu)，這些蛋白雖然未折疊，且高度動態(tài)化，但是其本身并沒有變性，相反蛋白的固有結(jié)構(gòu)失序就是其天然功能狀態(tài)。

    作為一類缺乏穩(wěn)定結(jié)構(gòu)的特殊蛋白質(zhì)，固有無序蛋白在生命活動中行使重要的生物學(xué)功能，與人類重大疾病密切相關(guān)。關(guān)于蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能，一般認為序列決定結(jié)構(gòu)，結(jié)構(gòu)決定功能，這里的結(jié)構(gòu)，傳統(tǒng)觀念上一般指有序的三維結(jié)構(gòu)。但近50多年來，研究人員不斷地發(fā)現(xiàn)一類新的蛋白質(zhì)，它們沒有明確的三維結(jié)構(gòu)卻具有特定生物學(xué)功能，例如多肽類激素(polypeptidehormones)，研究發(fā)現(xiàn)其在溶液狀態(tài)是無序的。

    近十年來，研究人員又發(fā)現(xiàn)了許多這樣的例子，他們將這種快速互變的，具有無序區(qū)域的蛋白稱為固有無序蛋白，也稱為固有非結(jié)構(gòu)化蛋白質(zhì)(intrinsically unstructured proteins，IUPs)。無序蛋白中的無序區(qū)域由于缺少與其它蛋白，配體或細胞內(nèi)環(huán)境的相互作用，因此無法折疊成穩(wěn)定的三維結(jié)構(gòu)。

    目前有幾種物理化學(xué)方法可以檢測固有無序蛋白質(zhì)，包括X光散射技術(shù)，核磁共振技術(shù)(nuclear magnetic resonance spectroscopy，NMR)，近紫外圓二色光譜法，遠紫外圓二色光譜法等。通過這些工具，科學(xué)家們也取得了不少成果

    如2012年研究人員們zui開始認識到存在一大類沒有遵循結(jié)構(gòu)-功能范例的蛋白質(zhì)。這些所謂的內(nèi)在無序蛋白質(zhì)無論整體或部分均不能折疊，但它們是具有功能的。在此一年之后，科學(xué)家們又闡述了一個重要IDP實現(xiàn)多重功能的策略，揭示了這類蛋白的調(diào)節(jié)機制。

    研究人員針對腺病毒的E1A蛋白進行了研究，該蛋白是研究IDP的理想模型。腺病毒在感染細胞后，會很快開始生產(chǎn)E1A蛋白。E1A能夠與宿主的多種關(guān)鍵分子相互作用，使病毒能夠快速征用細胞的復(fù)制機制。由此他們詳細分析了E1A與兩個重要蛋白結(jié)合時的親和力。他們監(jiān)測了這種親和力在不同條件下的改變，并由此闡明了E1A多重功能背后的調(diào)節(jié)機制。